Page 51 - Aditivos | Ingredientes - Edição 179

Os cien- tistas pioneiros no campo da nutrição, como o médico, químico e nutricionista alemão Carl von Voit (1831-1908) - considerado por muitos como o pai do nutricionismo moderno - acreditavam que a proteína era o mais importante nutrien- te na manutenção da estrutura corporal. Karl Heinrich Ritthausen (1826-1912), outro bioquímico alemão, ampliou o campo das proteínas conhecidas com a identificação do ácido glutâmico. O bioquímico norte-americano Thomas Burr Osborne (1859-1929), descobridor da vitamina A, compi- lou, em 1909, uma revisão detalhada de todas as proteínas vegetais e, no mesmo ano e em conjunto com Lafayette Benedict Mendel (1972-1935), outro bioquímico e nutricionis- ta norte-americano, determinou os aminoácidos essenciais à sobrevivência de ratos de laboratório aplicando a lei de Liebig. A compreensão das proteínas enquanto polipeptídeos foi proporcionada por Franz Hofmeister (1850-1922), um dos primeiros cientistas de proteínas e famoso por seus estudos sobre os sais que influenciam a solubilidade e a estabilidade conformacional das proteínas. Em 1902, Hofmeister foi o primeiro a propor que os polipeptídeos eram aminoácidos unidos por ligações peptídicas, embora esse modelo de es- trutura primária da proteína tenha sido concebido de forma independente e simultânea por Hermann Emil Fischer (1852- 1919), químico alemão que recebeu o Nobel de Química de 1902. O papel central das proteínas enquanto enzimas nos organismos vivos foi determinado em 1926, quando o químico estadunidense James Batcheller Sumner (1887-1955) demonstrou que a urease era de fato uma proteína. A dificuldade em purificar proteínas em grande quantidade dificul- tou muito a investigação dos primeiros bioquímicos. Assim, a investigação inicial focou-se, sobretu- do, em proteínas que podiam ser facilmente purificadas em quantidade, como as do sangue, da clara de ovo, diversas toxinas e enzimas digestivas obtidas em matadouros. Atribuiu-se ao químico quântico e bioquímico dos Estados Unidos Linus Pauling (1901-1994), a primeira previsão bem-sucedida de estruturas secundárias de proteí- nas com base nas ligações de hidrogênio, uma ideia que já tinha sido proposta, em 1933, pelo físico e biólogo molecular inglês William Thomas Astbury (1898-1961). Posteriormente, a investigação do químico americano e professor emérito da Princeton University, Walter Kauzmann (1916-2009), sobre a desnaturação, baseada em parte nos estudos anteriores do cientista dinamarquês de proteínas Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang (1896-1959), veio a contribuir para a compreensão do enovelamento de proteínas (protein folding) e das estruturas mediadas por interações hidrófugas. A primeira proteína a ser sequenciada foi a insulina, pelo bioquímico inglês Frederick Sanger (1918-2013), em 1949. Sanger determinou corretamente a sequência de amino- ácidos da proteína, demonstrando, de forma conclusiva, que as proteínas eram constituídas por polímeros lineares de aminoácidos, ao invés de cadeias ramificadas ou coloides. As primeiras estruturas proteicas a serem resolvidas foram as da hemoglobina (Hb) e da mioglobina (Mb), por Max Ferdinand Perutz (1914-2002), biólogo molecular austríaco, e John Cowdery Kendrew (1917-1997), químico britânico, em 1958. Ambos foram agraciados com o Nobel de Química de 1962, devido aos seus estudos sobre a es- trutura das proteínas globulares. Nas décadas posteriores, a crio-microscopia eletrônica (crio-EM) de grandes estruturas macromoleculares e a pre- visão computacional de estruturas proteicas de pequenos domínios, foram métodos que permitiram a investigação de proteínas à escala atômica. A crio-microscopia eletrô- nica (crio-EM) é usada para produzir informação de baixa resolução sobre complexos proteicos de grande dimensão, entre os quais vírus. Uma variante denominada cristalografia eletrônica é, em alguns casos, capaz de produzir informação PROTEÍNAS VEGETAIS ADITIVOS | INGREDIENTES 51